Миозин — фибриллярный белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл; составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении М. с другим белком миофибрилл — актином — образуется актомиозин — основной структурный элемент сократительной системы мышц. Другое важное свойство М. — способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) (В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, 1939). Благодаря АТФ-азной активности М. химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Молекулярная масса М. около 500 000. При действии протеолитических ферментов М. распадается на фрагменты — тяжёлый меромиозин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000). С помощью меченного тяжёлого меромиозиона при цитологических исследованиях выявляется местоположение актиновых микрофиламентов в клетке.
Миозины - семейство белков, являющихся моторами цитоскелета системы микрофиламентов. Миозины состоят из тяжёлых цепей (H) и лёгких (L) в разном количестве в зависимости от типа миозина. H-цепь имеет 2 участка - "головку" и "хвостик". Головка тяжёлой цепи миозина имеет сайт связывания с актином и сайт связывания АТФ. По количеству "головок" миозины делятся на "традиционные" (convention myosin)- 2 головки, и нетрадиционные (unconvention myosin) - одна "головка". Традиционные миозины могут связываться между собой в протофибриллы, а нетрадиционные - не могут.
Мышечный миозин - (т.н. Миозин II)- традиционного типа. Обнаруживается в поперечно-полосатой мускулатуре позвоночных и беспозвоночных животных, в гладкомышечных клетках беспозвоночных. Мышечный миозин всегда состоит из двух H-цепей, по 200 кДа каждая, образующих две "головки" молекулы и скрученный из двух хвостиков тяжёлой цепи хвост. Две лёгкие L-цепи по 18 кДа ассоциированы с тяжёлыми цепями в районе перехода от головки к хвосту. Связываясь с микрофиламентами головками попеременно, миозины как бы "шагают" по нему за счёт гидролиза макроэргической связи молекулы АТФ. При этом к хвосту молекулы может быть присоединена соседняя микрофибрилла, и тогда происходит мышечное сокращение.
Немышечные миозины встречаются в разных клетках, в том числе в гладко-мышечных клетках позвоночных. Немышечные миозины могут быть 2-х-головые и одно-головые, то есть традиционные и нетрадиционные. Нетрадиционные миозины найдены во всех клетках. Они не могут образовывать протофиламенты. Одноголовый миозин тащит груз от (-) конца микрофиламента к (+)-концу. Миозин I - в фоторецепторах, миозин VII - в органах слуха.
На электронных микрофотографиях молекулы М. имеют вид палочек (1600´25) с двумя глобулярными образованиями на одном из концов. Полагают, что 2 полипептидные цепи, образующие М., скручены в спираль. Белки, аналогичные М., обнаружены в жгутиках, ресничках и других двигательных структурах у многих простейших и бактерий, сперматозоидов животных и некоторых растений.
|
Это незавершённая статья по цитологии. Вы можете помочь проекту, исправив и дополнив её. |
Эта страница использует содержимое раздела Википедии на русском языке. Оригинальная статья находится по адресу: Миозин. Список первоначальных авторов статьи можно посмотреть в истории правок. Эта статья так же, как и статья, размещённая в Википедии, доступна на условиях CC-BY-SA .